不可逆酶抑制劑和可逆酶抑制劑的區別

酶是催化活生物體中特定生化反應的蛋白質。酶抑制劑是減少或消除酶活性的分子。它們可分為兩種型別：不可逆酶抑制劑和可逆酶抑制劑。這兩種型別的主要區別在於它們與酶結合的能力和抑制的性質。

什麼是不可逆酶抑制劑？

不可逆抑制劑與酶緊密結合，因此從酶中解離非常緩慢。它們可以與其靶標形成共價鍵或非共價鍵。

• 許多重要的藥物，例如**青黴素**，都是不可逆酶抑制劑。青黴素是一種抗生素，能夠透過共價結合轉肽酶來殺死細菌，從而阻止細菌細胞壁的合成。

• 另一個例子是**阿司匹林**，它與環氧合酶形成共價鍵，從而減少炎症過程。

不可逆抑制劑可分為三類：特異性試劑、底物類似物和自殺抑制劑。

• **特異性試劑**可以與酶的特定氨基酸殘基結合並不可逆地修飾它。因此，它們的特異性較低，能夠與許多酶相互作用。

• **底物類似物**與酶的底物具有相似的結構，並且可以共價修飾其活性位點殘基。

• **自殺抑制劑**是最特異的酶抑制劑。它們作為底物與酶結合，並透過催化反應進行處理。然後，催化作用產生一個共價滅活酶的中間體。

什麼是可逆酶抑制劑？

可逆抑制劑與酶形成非共價鍵。它們的特徵是從靶標快速解離。可逆抑制劑可分為兩大類：競爭性抑制劑和非競爭性抑制劑。

當酶可以與其活性位點結合時，可逆抑制劑是競爭性的，或者與抑制劑結合形成酶-抑制劑複合物（EI），或者與底物結合形成酶-底物（ES）複合物。

• 在競爭性抑制的情況下，酶與底物或抑制劑的結合是相互排斥的：酶永遠不能同時與抑制劑和底物結合。

• 酶的催化活性降低是透過降低酶-底物複合物的比例來實現的。

• 增加底物濃度可以減輕酶的抑制。

在可逆非競爭性抑制的情況下，底物和抑制劑同時結合到酶的不同位點，使其失活。這種抑制不能透過增加底物濃度來克服。

區別：不可逆酶抑制劑和可逆酶抑制劑

不可逆酶抑制劑共價結合到酶的活性位點或另一個重要的功能基團，使酶永久失活。這種結合很強且不可逆，這意味著抑制劑不能從酶中去除而不使其變性。這種型別的抑制通常用於治療目的，例如抑制細菌酶，或用於研究目的，例如在酶動力學研究中。不可逆酶抑制劑的例子包括阿司匹林（抑制環氧合酶）和青黴素（抑制細菌細胞壁合成）。

相反，可逆酶抑制劑非共價結合到酶，並且可以透過去除抑制劑來逆轉抑制。可逆抑制劑可進一步分為兩種亞型：競爭性抑制劑和非競爭性抑制劑。

競爭性抑制劑結合到酶的活性位點，與底物競爭結合。這種型別的抑制可以透過增加底物濃度來克服，這將超過抑制劑。競爭性抑制劑不會改變反應的最大速度 (Vmax)，但會增加表觀米氏常數 (Km)。這意味著在存在抑制劑的情況下，需要更高的底物濃度才能達到半最大速度。競爭性抑制劑的例子包括他汀類藥物（抑制 HMG-CoA 還原酶）和甲氨蝶呤（抑制二氫葉酸還原酶）。

非競爭性抑制劑結合到酶上的別構位點，引起構象變化，從而改變酶的活性。這種型別的抑制不能透過增加底物濃度來克服。非競爭性抑制劑降低反應的最大速度 (Vmax)，但不改變表觀米氏常數 (Km)。這意味著底物仍然可以以相同的親和力結合到酶上，但反應速率將降低。非競爭性抑制劑的例子包括氰化物（抑制細胞色素 c 氧化酶）和疊氮化物（抑制過氧化氫酶）。

下表重點介紹了不可逆酶抑制劑和可逆酶抑制劑的主要區別：

結論

總之，不可逆酶抑制劑共價結合到酶的活性位點或另一個重要的功能基團，使酶永久失活，而可逆酶抑制劑非共價結合到酶，並且可以透過去除抑制劑來逆轉抑制。

Vineet Nanda

更新於：2023年5月12日

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